生物化学名词知识点解释整理

蛋白质的等电点：蛋白质的等电点（pI）：当蛋白质溶液在某一定pH值时，使某特定蛋白质分子上所带正负电荷相等，成为两性离子（2分），在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点（pI）（1分）。
分子伴侣：这是一类可以介导蛋白质正确折叠与装配，但其本身并不构成被介导的蛋白质组成部分的一类蛋白因子，在原核生物和真核生物钟广泛存在。
蛋白质的一级结构：多肽链内氨基酸残基从N-末端到C-末端的排列顺序及二硫键位置，或称氨基酸序列。
蛋白质二级结构：指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠，从而形成有规律的构象，如α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规卷曲等，这些结构又称为主链构象的结构单元。维系二级结构的力是氢键。二级结构不涉及氨基酸残基的侧链构象。
蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构(超二级结构及结构域)的基础上，进一步的盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐健(静电作用力)。另外二硫键在某些蛋白质中也起非常重要的作用。
蛋白质四级结构：有许多蛋白质是由两个或两个以上的具有独立三级结构的亚基通过一些非共价键结合成为多聚体，这些亚基的结构是可以相同的，也可以是不同的。四级结构指亚基的种类、数目及各个亚基在寡聚蛋白中的空间排布和亚基之间的相互作用。维系四级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键(静电作用力)。
超二级结构：在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元（即α—螺旋、β—折叠片和β—转角等）彼此相互作用组合在一起，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件单元，称超二级结构
结构域:结构域指存在于球状蛋白质分子中的两个或多个相对独立的，在空间上能辨认的三维实体，每个有二级结构组合而成，充当三级结构的构件，其间由单肽链连接。
蛋白质的变性与复性：当受到某些因素影响时，维系天然构象的次级键被破坏，蛋白质失去天然构象，导致生物活性丧失及相关物理、化学性质的改变的过程为变性。变性后蛋白质除去变性因素后，重新恢复天然构象和生物活性的过程称为蛋白质的复性。
分子病：由于DNA分子上基因的遗传性缺陷，引起mRNA异常和蛋白质合成障碍，导致机体结构和功能异常所致的疾病。
盐析法：是在含蛋白质等高分子物质的溶液中加入大量无机盐，使其溶解度降低，沉淀析出而与其他成分分离的一种方法。
别构效应：别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象. 别构效应（allosteric effect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。别构部位的概念是1963年由法国科学家J．莫诺等提出来的。影响蛋白质活性的物质称为别构配体或别构效应物。该物质作用于蛋白质的某些部位而发生的相互影响称为协同性。抑制蛋白质活力的现象称为负协同性，该物质称为负效应物。增加活力的现象称为正协同性，该物质称为正效应物。受别构效应调节的蛋白质称为别构蛋白质，如果是酶，则称为别构酶
DNA的复性与变性：在一定条件下，受到某些物理和化学作用。DNA的双螺旋结构破坏，氢键断裂，碱基有规律的堆积被破坏。双螺旋松散，双链分离成两条缠绕的无定形的多核苷酸单链的过程即变性。而变性的DNA在适当条件下，两条分开的互补单链重新形成双螺旋结构的过程为复性。
分子杂交：不同的DNA 片段之间，DNA 片段与RNA 片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交
核酸探针：是指能与特定核酸序列发生特异互补杂交，杂交后又能被特殊方法检测的已知被标记的核苷酸链。
回文结构：大部分限制性内切核酸酶为II类酶，识别DNA位点的核苷酸序列呈二元旋转对称，通常称这种特殊的结构序列为回文结构。
超螺旋DNA：超螺旋DNA通过自身轴的多次转动扭曲形成的螺旋的螺旋结构。
酶原：处于无活性状态的酶的前身物质即酶原。
酶活力单位：1 min能转化1μmol底物的酶量。
竞争性抑制作用：抑制剂的化学结构与底物相似，能与底物竟争酶活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物，这种抑制作用称竞争性抑制作用。 
非竞争性抑制：抑制剂在酶活性中心以外的地方与酶结合。既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。
诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
多酶体系：指催化机体内的一些连续反应的酶互相联系在一起，形成的反应链体系。
维生素; 是维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子有机物。
共价调节酶：可以通过其它酶对其多肽链上某些基团进行可逆的共价修饰，使其处于活性与非活性的互变状态，从而调节酶活性的酶。
固定化酶：将水溶性酶用物理或化学方法处理，固定于高分子支持物(或载体)上而成为不溶于水，但仍有酶活性的一种酶制剂形式，称固定化酶
核酶：细胞中一类具有生物催化功能的RNA，即成分是RNA的生物催化剂 ，可特异性降解mRNA序列。
激活剂和抑制剂；凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。酶的激活剂大多数是金属离子，如K+、Mg2+、Mn2+等，唾液淀粉酶的激活剂为Cl-。 
米氏常数Km：是酶的一个特性常数，指当酶反应速率达到最大最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L。Km越小，酶的亲和力越大。
糖酵解：在机体缺氧的情况下，葡萄糖1，6-二磷酸果糖和3-磷酸肝油酸反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸并生成atp的过程称为糖酵解
糖原：是动物体内葡萄糖有效储存形式，在肝脏中由糖原合成酶合成。
乙醛酸循环：植物细胞内脂肪酸氧化分解为乙酰CoA之后，在乙醛酸体内生成琥珀酸、乙醛酸和苹果酸；此琥珀酸可用于糖的合成，该过程称为乙醛酸循环(GAC)
解偶联剂作用; 指一类能抑制偶联磷酸化的化合物。这些化合物能使呼吸链中电子传递所产生的能量不能用于ADP的磷酸化,而只能以热的形式散发,亦即解除了氧化和磷酸化的偶联作用。
α-氧化：α-氧化作用是以具有3-18碳原子的游离脂肪酸作为底物，有分子氧间接参与，经脂肪酸过氧化物酶催化作用，由α碳原子开始氧化，氧化产物是D-α-羟脂肪酸或少一个碳原子的脂肪酸。
ω氧化：脂肪酸的末端甲基（ω端）经氧化转变成羟基，继而再氧化成羧基，从而形成α，ω-二羧酸的过程。
酮体：脂肪酸β-氧化过程产生的乙酰-CoA除进入TCA循环氧化分解，还可在人类和大多数哺乳动物的肝脏和肾脏细胞中形成的乙酰乙酸，D-β-羟丁酸和丙酮，这三者统称为酮体。
酰基载体蛋白：是一个小分子蛋白，它的辅基是磷酸泛酰硫基乙胺基团。在脂肪酸的合成中，脂肪酸合成的中间产物以共价键连接到其辅基的-SH上，形成脂酰-ACP，在脂肪酸合成中起运载作用。
必需脂肪酸：人类维持身体功能所必需的，但自身不能合成，需要从食物中获得的脂肪酸，如：亚油酸，α-亚麻酸。
酸中毒：体内血液和组织中酸性物质的堆积，其本质是血液中氢离子浓度上升、PH值下降。
类脂：指在结构或性质上与油脂相似的天然化合物。
必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。对人体来说总共8种。
生糖氨基酸：在代谢中可以作为丙酮酸、葡萄糖和糖原前体的氨基酸。凡能生成丙酮酸或三羧酸循环的中间产物的氨基酸均为生糖氨基酸；凡能生成乙酰CoA或乙酰乙酸的氨基酸均为生酮氨基酸；凡能生成丙酮酸或三羧酸循环中间产物同时能生成乙酰CoA或乙酰乙酸者为生糖兼生酮氨基酸。 亮氨酸为生酮氨基酸，赖氨酸、异亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸为生糖兼生酮氨基酸，其余氨基酸均为生糖氨基酸。
核苷酸的从头合成途径：核苷酸由小分子物质逐步合成的过程。
核苷酸的补救合成途径：核苷酸由已经部分合成的中间物质直接合成的过程。
中心法则：遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质的转录和翻译的过程，从DNA传递给DNA的复制过程，从RNA传递给DNA的反转录过程，从RNA传递给RNA的复制过程就是生物学的中心法则。
突变：是指基因结构的改变，包括DNA碱基对的增添、缺失或改变，包括错义突变，无义突变，移码突变，缺失，同义突变。
复制叉：当DNA复制从起始区启动时，起始区的DNA双链因解链而形成“Y”字形结构，这种结构称为复制叉。
切除修复：指在一系列酶的作用下，将DNA分子中收到损伤的部位切除，以完整的那一条链为模板，合成出正常的核苷酸，再由DNA连接酶重新连接，使DNA恢复正常结构的过程。是细胞内DNA损伤修复的主要方式。
逆转录：是以RNA为模板、以dNTP为原料、由逆转录酶催化合成DNA的过程，该过程的信息传递方向是从RNA到DNA，与从DNA转录到RNA的信息传递方向相反，所以称为逆转录。
DNA体内重组：DNA分子内或分子间发生遗传信息的重新组合的过程。
克隆酶：基因工程将某种酶基因导入宿主细胞中大量表达其产物为克隆酶，是一种大量生产酶的方法。
基因：DNA或RNA分子上具有遗传信息的特定核苷酸序列。
基因组：是一种生物体或个体细胞内基因的总和。它分为核基因组、线粒体基因组与叶绿体基因组。基因组内包括编码序列与非编码序列，单倍体细胞中的全套染色体为一个基因组，或是单倍体细胞中的全部基因为一个基因组。
SSB:是一些能够与单链DNA结合的蛋白质因子,能稳定单链DNA,便于以其为模板复制子代DNA,保护单链DNA,避免核酸酶的降解.
冈崎片段：亲代DNA双链在复制时逐步解开，因此，随从链的合成是一段一段的。DNA在复制时，由随从链所形成的一些子代DNA短链，称为冈崎片段。冈崎片段的合成方向仍然是5′→3′方向，反应直至下一个引物RNA的5′末端为止。在原核细胞中每个冈崎片段约含1000～2000个核苷酸，真核细胞中约含100～200个核苷酸。
有意义链：在进行转录时，转录出的RNA序列与DNA双链中另一条不作为模板的链上的序列基本相同，只是RNA中以U取代了DNA中的T，故这条链叫做有意义链或编码链，正链。
反意义链：在进行转录时，只用DNA双链中的一条链作为模板，指导合成互补的RNA链，这条链叫做模板链或反意义链。
氨酰-tRNA合成酶：在蛋白质的合成中，催化氨基酸的羧基以酯键连接于tRNA的3’端的羟基上，形成氨酰-tRNA的酶。该酶具有专一性和校对功能。一种AA由一种氨酰tRNA合成酶催化活化。
端粒酶：端粒酶是一种能延长端粒末端的核糖核酸蛋白酶，是基本的核蛋白逆转录酶，可将端粒DNA加至真核细胞染色体末端。端粒在不同物种细胞中对于保持染色体稳定性和细胞活性有重要作用，端粒酶能延长缩短的端粒（缩短的端粒其细胞复制能力受限），从而增强体外细胞的增殖能力。端粒酶在正常人体组织中的活性被抑制，在肿瘤中被重新激活，端粒酶可能参与恶性转化。端粒酶在保持端粒稳定、基因组完整、细胞长期的活性和潜在的继续增殖能力等方面有重要作用。
共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性的过程。
第二信使：第二信使在生物学里是胞内信号分子，负责细胞内的信号转导，是第一信使分子与细胞表面受体结合后，在细胞内产生或释放到细胞内的小分子物质，有助于信号向胞内进行传递。
级联放大作用：由于酶的共价修饰反应是酶促反应，只要有少量的信号分子（如激素）存在，即可通过加速这种酶促反应，而使大量的另一种酶发生化学修饰，从而获得放大效应，这种调节方式快速，效率极高。
反馈抑制：最终产物抑制作用，即在合成过程中有生物合成途径的终点产物对该途径的酶的活性调节，所引起的抑制作用。
限速酶（标兵酶）：代谢调控主要通过途径中少数起关键作用的酶进行控制，这种可被控制并对代谢途径产生重要影响的酶称为关键酶，关键酶又称限速酶。
同源蛋白：在不同的机体中实现同一功能的蛋白质称为同源蛋白。如细胞色素c在不同的种属中的分子形式有所不同，但它们的空间结构非常相似，其生物功能都是传递电子。通过同源蛋白一级结构的比较可以看出生物的亲缘关系的远近。
受体：受体是细胞表面或细胞组分中的一种天然分子，可以识别并特异地与有生物活性的化学信号分子（配体）结合，从而激活或启动细胞内一系列生物化学反应，最后导致该信号物质特定的生物效应。 绝大多数受体为蛋白质，极少数为非蛋白质受体。
朊病毒：是一类高度保守的糖蛋白，其广泛表达于脊椎动物，且与神经系统功能的维持、淋巴细胞信号转导、核酸代谢等有关；当其发生构想改变之后可变成致病性朊病毒（PrPsc），PrPsc 可引起包括疯牛病在内的一系列致死性神经变性疾病（统称prion病）。
协同效应：别构效应的一种特殊类型，是亚基之间的一种相互作用。它是指寡聚蛋白的某一个亚基与配基(蛋白质本身的作用物)结合时可改变蛋白质其它亚基的构象，进而改变蛋白质生物活性的现象。如血红蛋白就是一种变构蛋白，当它与氧结合时，第一个氧分子与脱氧血红蛋白分子的结合是相当困难的，血红蛋白分子中的一个亚基与氧的结合使亚基本身的构象发生变化，进而影响其它亚基构象的变化，使其它亚基与氧的结合比第一个亚基结合氧更容易．第四个氧分子的结合要比第一个容易几百倍。
构象：在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，包没有光学活性的变化，构象形式有无数种。
构型：在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。构型不同的分子在立体化学形式上能够区分。构型有两种，即D—型和L—型。构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。
底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子中形成高能键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化。此过程与呼吸链的作用无关。
诱导酶：指当生物体或细胞中加入特定诱导物后，而诱导产生的酶，称为诱导酶。它的含量在诱导物诱导下显著增高，这种诱导物往往是该酶的底物或底物类似物。
酶的辅助因子：构成全酶的一个组分．主要包括金属离于及小分子有机化台物，主要作用是在酶促反应中运输转移电子，原子或某些功能基团的作用。
辅酶和辅基：大多数情况下，可通过透析或其他物理方法从全酶中除去，与酶蛋白结合松弛的辅助因子叫辅酶。以共价键和酶蛋白牢固结合，不易用透析等方法除去的辅助因子叫辅基。二者的区别只在于与酶蛋白的结合的牢固程度不同，无严格绝对的界限。
别构酶：一种一般具多个亚基，在结构上除具有酶的活性中心外，还具有可结合调节物的别构中心的酶，活性中心负责酶对底物的结合与催化，别构中心负责调节酶反应速度。
酶原激活：某些酶先以无活性的酶原形式合成及分泌，然后在到达作用部位时由另外的物质作用，使其失去部分肽段从而形成或暴露活性中心、形成有活性的酶分子的过程。如胃蛋白酶原是无活性的，它在胃液中经胃酸的作用或有活性的胃蛋白酶的作用变成有活性的胃蛋白酶分子。
酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心或活性部位（２分）。酶的活性中心有两个功能部位：第一个是结合部位，由一些参与底物结合的有一定特性的基团组成；第二个是催化部位，由一些参与催化反应的基团组成，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化（1分）。
同工酶 来源不同种属或同一种属，甚至同一个体的不同组织或同一组织、同一细胞中分离出具有不同分子形式（2分）但却催化相同反应的酶（２分），称之为同工酶。             
限制性内切酶  原核生物中存在着一类能识别外源DNA双螺旋中4-8个碱基对所组成的特异的具有二重旋转对称性的回文序列（２分），并在此序列的某位点水解DNA双螺旋链，产生粘性末端或平末端（２分），这类酶称为限制性内切酶
Km：为米氏常数，是酶的特征物理常数，Km值是反应速度为最大速度一半时的底物浓度，单位mol/L或mmol/L
别构效应 ：某些小分子化合物(别构效应物,allosteric effectors)可以结合于蛋白质的活性部位，诱导出蛋白质的某种构象，使该蛋白质的活性升高或者降低，从而调节蛋白者的生物功能，此效应称为变构效应，亦称别构效应。具有别构效应的蛋白质成为别构蛋白。
糖异生作用：非糖物质转化成糖代谢的中间产物后（1分），在相应的酶催化下,绕过糖酵解途径的三个不可逆反应（2分）,利用糖酵解途径其它酶生成葡萄糖的途径称为糖异生（1分）。
磷酸戊糖途径：6-磷酸葡萄糖经氧化阶段脱羧脱氢转变成5-磷酸核酮糖，同时生成2分子NADPH; 6分子5-磷酸核酮糖经分子重排可生成5分子6-磷酸果糖。该途径的生理意义是产生的NADPH可为许多生物分子的合成提供还原力，5-磷酸核糖可参与核苷酸合成，也能为其他糖类物质的合成提供3，4，5，6和7碳糖等结构成分。
三羧酸循环：三羧酸循环是生物体内乙酰基二碳单位进一步生成CO2和还原型辅酶的代谢途径。该途径以草酰乙酸作为乙酰基的载体，缩合而成柠檬酸，经多步反应后，乙酰基的两个碳原子被氧化成CO2，草酰乙酸又再生，构成一个循环反应途径。该途径不仅是糖类、脂肪、氨基酸转化生成的乙酰基二碳单位的共同氧化途径，也是三类物质相互转化的平台。
磷酸戊糖途径：6-磷酸葡萄糖经氧化阶段脱羧脱氢转变成5-磷酸核酮糖，同时生成2分子NADPH; 6分子5-磷酸核酮糖经分子重排可生成5分子6-磷酸果糖。该途径的生理意义是产生的NADPH可为许多生物分子的合成提供还原力，5-磷酸核糖可参与核苷酸合成，也能为其他糖类物质的合成提供3，4，5，6和7碳糖等结构成分。
生物氧化：糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化，其实质是需氧细胞在呼吸代谢过程中所进行的一系列氧化还原反应过程。
光合磷酸化：是指在叶绿体ATP合成酶的催化下依赖于光的由ADP和Pi合成ATP的过程。
氧化磷酸化：是指电子从一个底物传递给分子氧的氧化与酶催化的由ADP和Pi生成ATP相偶联的过程。
能荷：能荷是细胞中高能磷酸状态的一种数量上的衡量，能荷大小可以说明生物体
中ATP-ADP-AMP 系统的能量状态。
呼吸链：线粒体基质是呼吸底物氧化的场所（1分），底物在这里氧化所产生的NADH和FADH2将质子和电子转移到内膜的载体上，经过一系列氢载体和电子载体的传递，最后传递给O2生成H2O。这种由载体组成的电子传递系统称电子传递链，因为其功能和呼吸作用直接相关，亦称为呼吸链（2分）         
化学渗透学说：电子传递的自由能驱动H+从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙，从而形成H+跨线粒体内膜的电化学梯度，这个梯度的电化学势（ΔmH+）驱动ATP的合成。
转氨基作用：在转氨酶催化下，-氨基酸和-酮酸之间的氨基移换作用，结果使原来的-酮酸在接受氨基后转变成氨基酸，-氨基酸则转变成酮酸，转氨酶的辅酶为磷酸 
联合脱氨基作用：是将转氨基作用和脱氨基作用偶联在一起的氨基酸脱氨方式。各种氨基酸首先在转氨酶的催化下，将氨基转给-酮戊二酸生成谷氨酸后，再由谷氨酸脱氢酶催化脱氨，或者通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。
一碳基团：在代谢过程中，某些化合物（如氨基酸）可以分解产生具有一个碳原子的基团（不包括CO2），称为一碳基团（２分）。一碳基团的转移除了和许多氨基酸的代谢直接有关外，还参与嘌呤和胸腺嘧啶的生物合成（２分）。
有义链和反义链：转录时DNA分子两条链中用作RNA合成模板的链称为有义链（模板链），互补模板链的DNA链叫作有义链，后者与从基因中转录得RNA链的碱基顺序是相同的，只是以U代替T。
遗传密码：DNA（或mRNA）中的核苷酸序列与蛋白质中氨基酸序列之间的对应关系称为遗传密码。mRNA分子上每三个相邻的核苷酸决定一个氨基酸，这三个相邻的核苷酸称为密码子。
拓扑异构酶：通过切断DNA的一条或两条链中的磷酸二脂键，然后重新纠缠和封口来改变DNA连环数的酶。
增色效应和减色效应：DNA在变性时碱基对间的氢键断裂，双螺旋解开，碱基暴露，伴有A260增加，此现象称增色效应；当DNA复性时，变性DNA 单链间碱基重新配对恢复双螺旋结构，伴有A260减小，此现象称减色效应。
操纵子：操纵子是原核基因表达的协同单位，由启动子、操纵基因和结构基因组成。有些操纵子还包括其它位点。
操纵子学说：雅各布(F. Jacob)和莫诺(J.Monod)于1961年提出的关于原核生物基因结构及其表达调控的学说。
阻遏作用：基因的表达在信使RNA合成（转录）阶段为特异的调节因子（阻遏物）所抑制。是指使细胞内特定的酶或酶系合成率降低的现象。
阻遏物：由调节基因产生的一种变构蛋白，当它与操纵基因结合时，能够抑制转录的进行。
DNA半保留复制：DNA在复制时，两条链解开分别作为模板，在DNA聚合酶的催化下按碱基互补的原则合成两条与模板链互补的新链，以组成新的DNA分子（２分）。这样新形成的两个DNA分子与亲代DNA分子的碱基顺序完全一样。由于子代DNA分子中一条链来自亲代，另一条链是新合成的，这种复制方式称为半保留复制（２分）。
cDNA  library ：将细胞全部mRNA反转录成cDNA并被克隆的总和称为cDNA文库。
核酸的变性和复性：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性（2分）。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”（1分）。
分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病，称为分子病。
Tm：是热变性过程中光吸收达到最大吸收（完全变性）一半（双螺旋结构失去一半）时的温度，单位为0C
PCR：是多聚酶链式反应(polymerase chain reaction)的缩写符号，该技术是Kary Mullis 在1984年发明的，主要是根据DNA复制的基本原则，用于特定DNA片段的体外扩增
亲和层析：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其他分子的层析技术。 
酶联免疫分析法：是将酶作为标记物质，使之与抗原（或抗体）结合形成酶与抗原（或抗体）复合物，然后再根据待测抗体（或抗原）与复合物专一且定量的结合关系，通过测定待测抗体（或抗原）结合的标记酶活力，从而计算出抗原或抗体的量。
SDS-PAGE:SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，在去垢剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳，SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小来分离的。
β－氧化作用：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化（1分），碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，既乙酰CoA，该过程称作脂肪酸的β－氧化作用（2分）。
不连续电泳（SDS-OAGE）：使用不同孔径和不同缓冲系统的电泳。
分子筛层析：又称为凝胶层析或凝胶过滤。利用有一定孔径范围的多孔凝胶作为固定相，. 对混合物中各组分按分子大小进行分离的层析技术。
分配层析：即分配色谱，利用固定相与流动相之间对待分离组分溶解度的差异来实现分离。
吸附层析：即吸附色谱，利用固定相吸附中对物质分子吸附能力的差异实现对混合物的分离，吸附色谱的色谱过程是流动相分子与物质分子竞争固定相吸附中心的过程。
分配系数：一定温度下，处于平衡状态时，组分在固定相中的浓度和在流动相中的浓度之比，以K表示。
薄层层析：又称薄层色谱，是快速分离和定性分析少量物质的一种重要实验技术，属固—液吸附色谱。
电泳：带电颗粒在电场作用下，向着与其电性相反的电极移动。
双缩脲反应：在碱性溶液（NaOH）中，双缩脲（H2NOC－NH－CONH2）能与铜离子（Cu2+）作用，形成紫红色络合物（该物质的分子结构式见图）的反应。
亲和层析：将具有特殊结构的亲和分子制成固相吸附剂放置在层析柱中，当要被分离的蛋白混合液通过层析柱时，与吸附剂具有亲和能力的蛋白质就会被吸附而滞留在层析柱中。那些没有亲和力的蛋白质由于不被吸附，直接流出，从而与被分离的蛋白质分开，然后选用适当的洗脱液， 改变结合条件将被结合的蛋白质洗脱下来，这种分离纯化蛋白质的方法称为亲和层析。
浓缩效应：在进行SDS-PAGE（SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳）中由于凝胶孔径的不连续性（2种孔径）、缓冲液离子成分的不连续性(2种缓冲体系)、PH值（3种PH）和电位梯度的不连续性使得蛋白质分子在浓缩胶和分离胶的界面处浓缩成一条狭小的缝带，成为浓缩效应。
纸层析：以滤纸为惰性支持物的分配层析。
酶工程：又叫蛋白质工程学，利用传统突变技术或是分子生物学技术，将蛋白质上的氨基酸进行突变，已改变蛋白质之化学性质和功能。
柱层析：又称柱色谱技术。在圆柱管中先填充不溶性基质，形成一个固定相。将样品加到柱子上，用特殊溶剂洗脱，溶剂组成流动相。在样品从柱子上洗脱下来的过程中，根据样品混合物中各组分在固定相和流动相中分配系数不同，经多次反复分配将组分分离。
离子交换层析：以离子交换剂为固定相，依据流动相中的组分离子与交换剂上的平衡离子进行可逆交换时的结合力大小的差别而进行分离的一种层析方法。
流动相：色谱过程中携带待测组分向前移动的物质
固定相：在色谱分离中固定不动、对样品产生保留的一相。
盐析：指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。
透析：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。透析疗法是使体液内的成分（溶质或水分）通过半透膜排出体外的治疗方法。
Rf值：比移值，溶剂从原点渗透到距离a（一般在20—30厘米时测定）的时候，如果位于原点的物质从原点向前移动到b，那么b/a的值（0.0—1.0）就是这种物质的Rf值。